Las proteínas pueden ser acetiladas en el grupo alfa-amino del aminoácido N-terminal (metionina o el penúltimo aminoácido tras la eliminación de la metionina) o en el grupo epsilon-amino de las lisinas internas. En los eucariotas, la mayoría de las proteínas están acetiladas N-terminalmente, mientras que esto es extremadamente raro en las bacterias. Recientemente se han realizado diversos estudios sobre la acetilación N-terminal en las arqueas, y se ha revelado que una fracción considerable de las proteínas está acetilada N-terminalmente en las haloarqueas y los Sulfolobus, mientras que esto no parece ser aplicable a las arqueas metanogénicas. Muchas proteínas eucariotas están modificadas por acetilación interna diferencial, que es importante para una variedad de procesos. Hasta hace muy poco, sólo se conocían dos proteínas bacterianas como objetivos de acetilación, pero ahora se conocen 125 sitios de acetilación para E. coli. Los conocimientos sobre la acetilación interna en las arqueas son extremadamente limitados; sólo se conocen dos proteínas objetivo, de las cuales sólo una -Alba- se utilizó para estudiar la acetilación diferencial. Sin embargo, se acumulan indicios de que el grado de acetilación interna de las proteínas de las arqueas podría estar subestimado, y se ha demostrado que la acetilación diferencial es esencial para la viabilidad de las haloarqueas. Se necesitan enfoques proteómicos específicos para obtener una visión general del grado de acetilación interna de las proteínas en las arqueas.
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