Los productos naturales de lipopéptidos generados por acción de péptido-sintetasas no ribosomales (que contienen dominios iniciadores de condensación Cs), presentan una gran diversidad de actividades a nivel biológico, incluyendo antibióticos, potenciales anticancerígenos y biosurfactantes. Dicha bioactividad depende de la interacción de estructuras anfipáticas con las membranas celulares de los organismos objetivo. En este sentido, la modificación de la cadena acilo permite balancear la bioactividad y toxicidad de los lipopéptidos. Este trabajo presenta la modificación exitosa de las cadenas de acilo de lipopéptidos como rizomida, holricina mediante la ingeniería del dominio Cs, lo que sugiere un enfoque viable para modificar la cadena de acilo.
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